Исследователи из России и Китая разработали нейросетевой алгоритм, который позволил им без точных данных по структуре исходной молекулы создать улучшенную версию белка водорослей AstaP, которую можно использовать для защиты сетчатки глаз от возрастных изменений и повреждений. Об этом сообщил Центр научной коммуникации МФТИ.
"Недавно мы обнаружили, что антиоксидантное действие веществ-каротиноидов, доставляемых природным белком AstaP, снижает вред от гранул пигмента липофусцина. Он накапливается в клетках и становится одной из причин возрастной дегенерации сетчатки. Оптимизация структуры AstaP в перспективе может помочь пожилым людям сохранять зрение", — пояснил заведующий лабораторией белок-белковых взаимодействий ФИЦ Биотехнологии РАН (Москва) Николай Случанко, чьи слова приводит Центр научной коммуникации МФТИ.
Случанко и его коллеги совершили это открытие при проведении экспериментов с несколькими нейросетевыми алгоритмами, способными определять последовательность аминокислот в молекуле белка по координатам атомов ее "скелета". Подобные системы ИИ способны помочь ученым подобрать оптимальную структуру белка для повышения его стабильности или упрощения синтеза, однако далеко не всегда эти расчеты можно осуществить, если нет данных о точной пространственной структуре оптимизируемого пептида.
Одной из таких молекул, как отмечают исследователи, является белок AstaP, который водоросли вида Coelastrella astaxanthina используют для защиты своих клеток от "перегрузки" под действием солнечного излучения. Несколько лет назад российские и немецкие ученые обнаружили, что данный пептид в теории можно использовать в качестве средства для транспортировки молекул каротеноидов, полезных для здоровья глаз молекул, крайне плохо растворимых в воде.
Как отмечают исследователи, исходная версия AstaP не была оптимальной для решения этой задачи, что ученые попытались исправить при помощи двух популярных ИИ-алгоритмов, ProteinMPNN и SolubleMPNN. Эти расчеты показали, что при отсутствии точных данных по трехмерному устройству молекулы обе нейросети плохо справились с оптимизацией пептида, что вынудило ученых разработать новый алгоритм, позволяющий использовать менее точные данные по структуре молекул, полученные при помощи метода ядерного магнитного резонанса.
Новый алгоритм помог ученым создать четыре оптимизированных версии AstaP, которые лишь на 40% совпадают по последовательности аминокислот с оригиналом, но при этом они значительно короче по длине и обладают столь же высоким уровнем активности как в культурах клеток, так и в пробирке. Схожим образом, как надеются ученые, можно будет улучшить другие потенциально полезные белковые молекулы, структура которых не была до конца изучена при помощи методов рентгеновской кристаллографии.
